Известия высших учебных заведений

Прикладная нелинейная динамика

ISSN 0869-6632 (Print)
ISSN 2542-1905 (Online)


Для цитирования:

Нетребко А. В., Нетребко Н. В., Романовский Ю. М., Хургин Ю. И., Шидловская Е. Г. Сложные модуляционные режимы и стохастизация колебаний в кластерных динамических моделях макромолекул // Известия вузов. ПНД. 1994. Т. 2, вып. 3. С. 26-43. DOI: 10.18500/0869-6632-1994-2-3-26-43

Статья опубликована на условиях лицензии Creative Commons Attribution 4.0 International (CC-BY 4.0).
Полный текст в формате PDF(Ru):
(загрузок: 0)
Язык публикации: 
русский
Тип статьи: 
Научная статья
УДК: 
539.194

Сложные модуляционные режимы и стохастизация колебаний в кластерных динамических моделях макромолекул

Авторы: 
Нетребко Алексей Васильевич, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)
Нетребко Нина Владимировна, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)
Романовский Юрий Михайлович, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)
Хургин Юрий Исаакович, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)
Шидловская Екатерина Геннадьевна, Московский государственный университет имени М.В. Ломоносова (МГУ)
Аннотация: 

На примере простейшей кластерной модели макромолекулы выявлена возможность переходов системы в режимы, характеризующиеся движением в узко очерченной области координатной плоскости, что позволяет предполагать наличие в системе выделенной степени свободы при определенных условиях и представляет интерес для теории ферментативного катализа. Обсуждается возможность постепенной стохастизации колебаний при введении в систему дополнительного потенциала, моделирующего Ван-дер-Ваальсовы взаимодействия, либо жесткой «стенки», моделирующей соседний неподвижный кластер. Обсуждается влияние на характер колебаний формы потенциала взаимодействия, моделирующего водородные связи. Показано, что процессы переноса энергии между степенями свободы в двумерной системе возможны и в случае малых амплитуд колебаний порядка 0.1 ангстрем.

Ключевые слова: 
Благодарности: 
Авторы приносят глубокую благодарность профессору Гумбольдтского Университета (Берлин) В.Эбелингу за полезное обсуждение и ценные замечания.
Список источников: 
  1. Karplus М. Dynamics of Proteins. Ber. Bunsenges. Phys. Chem. 1982;86:386-395. DOI: 10.1002/bbpc.19820860511.
  2. Чернавский Д.С., Хургин Ю.И., Шноль С.Э. Oб упругих деформациях белка фермента// Мол. биол. 1967. Т. 1, № 3.С. 419.
  3. Чернавский Д.С., Хургин Ю.И., Шноль С.Э. Концепция «белок-машина» и ee следствия// Мол. биофизика. 1987. Т. 20, № 5. С. 1356.
  4. Romanovsky YuM, Chikishev AYu, Khurgin Yul. Subglobular Motion and Proton Transfer Model in the a-Chymotrypsin Molecule. J. Mol. Catalysis. 1988;47(2-3):235-240. DOI: 10.1016/0304-5102(88)85047-8.
  5. Романовский Ю.М., Хургин Ю.И, Чикишев А.Ю., Терешко В.М. Использование кластерной модели белков для анализа затухания малых колебаний, индуцированных КВЧ облучением // Миллиметровые волны в медицине/ Под ред. Н.Д. Девяткова и О.В. Бецкого. М.: ИРЭ АН СССР, 1991. Т. 2. С. 400.
  6. Romanovskii YuМ, Khurgin YuI, Chikishev АYu, Tereshko VМ. Cluster dynamics of protein and its relationship with functional activity. In: Lopushanskii AI, editor. Thermodynamics of irreversible processes. М.: Nauka; 1992. P. 177.
  7. Романовский Ю.М., Хургин Ю.И, Чикишев А.Ю., Терешко В.М. Кластерная динамика белка и её связь с функциональной активностью// термодинамика необратимых процессов/ Под ред. А.И. Лопушанского. М.: Наука, 992. С. 177. 
  8. Chikishev AYu, Khurgin Yul, Romanovsky YuM, Shidlovskaya EG. Cluster model of protein molecule. In: SPIE. 1990. Vol. 1403. Laser Applications in Life Sciences. P. 517. DOI: 10.1117/12.57397.
  9.  Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов. М.: Мир, 1980.
  10. Романовский Ю.М., Тихомирова Н.К, Хургин Ю.И. Электромеханическая модель Фермент-субстрактного комплекса // Биофизика. 1979.T. 24. С. 442.
  11. Ebeling W, Romanovsky YuM. Energie Transfer and Chaotic Oscillations in Enzyme Catalysis. Z. Phys. Chem. Leipzig 1985;266(1):836-843. DOI: 10.1515/zpch-1985-266103.
  12. Welch GR, Somogyi B, Damjanovich S. The Role of Protein Fluctuation in Enzyme Action: A Review. Prog. Biophys. Mol. Biol. 1982;39:109-146. DOI: 10.1016/0079-6107(83)90015-9.
  13. Havsteen В. A New Principle of Enzyme Catalysis: Coupled Vibrations Facilitate Conformational Changes. J. Theor. Biol. 1989;140(1):101-127. DOI: 10.1016/S0022-5193(89)80032-3.
  14. Havsteen В. A stochastic attractor participates in chymotrypsin catalysis. A new facet of enzyme catalysis. J. Theor. Biol. 1991;151(4):557-571. DOI:  10.1016/S0022-5193(05)80370-4.
  15. Хургин Ю.И. Гидратация глобулярных белков// ЖВХО им. Д.И. Менделеева. 1976. № 6. С. 619.
  16. Рубин А.Б. Биофизика. М.: Высшая школа, 1987.
  17. Чернавская Н.М., Чернавский Д.С. Туннельный транспорт электронов в фотосинтезе. M.: Изд-во. МГУ, 1977.
  18. Давыдов А.С. Солитоны в молекулярных системах. Киев: Наукова думка, 1984.
  19. Ebeling W, Jenssen M, Romanovskii YuM. 100 Years Arrhenius Low and Recent Developments in Reaction Theory. In: Ebeling W, Ulbricht H, editors. Irreversible Processes and Selforganization. Vol. 23. Leipzig: Teubner-Texte zur Physik;1989. P. 7-24.
  20. Ebeling W, Jensen М. Soliton dynamics and energy trapping in enzyme catalysis. Z. Phys. Chem. 1988;2690(1):1-7. DOI: 10.1515/zpch-1988-26903.
  21. Готлиб Ю.Я., Даринский А.А., Светлов Ю.Е. Физическая кинетика макромолекул. Л.: Химия, 1986.
  22. Avbelj F, Moult J. et al. Molecular Dynamics Study of the Structure and Dynamics of a Protein Molecular in a Crystalline Tonic Environment, Streptomyces griseus Protease A. Biochemistry. 1990;29(37):8658-8676. DOI: 10.1021/bi00489a023.
  23. Conrad M. Unstable Electron Pairing and the Energy Loan Model of Enzyme Catalysis. J. Theor. Biol. 1979;79(2):137-156. DOI: 10.1016/0022-5193(79)90243-1.
  24. Дашевский В.Г. Конформационный анализ макромолекул. М.: Наука, 1987.
  25. Полозов Р.В. Метод полуэмпирического силового поля в конформационном анализе биополимеров. М.: Наука, 1981.
  26. Birktoft JJ, Blow DM. Structure of crystalline -chymotrypsin. V. The atomic structure of tosyl- -chymotrypsin at 2 A resolution.. J. Mol. Biol. 1972;68(2):187-240. DOI: 10.1016/0022-2836(72)90210-0.
  27. Tsukada H, Blow D. Structure of a — Chymotrypsin Refined at 1-68 А Resolution. J. Mol. Biol. 1985;184(4):703-711. DOI: 10.1016/0022-2836(85)90314-6.
  28. Brown H, Eifus S, Small E, Peticolas WL. Conformationally Dependent Low-Frequency Motion of Proteins by Laser RAMAN-spectroscopy. PNAS USA. 1972;69(6):1467-1469. DOI: 10.1073/pnas.69.6.1467.
  29. Волькенштейн М.В. Биофизика. М.: Наука, 1983.
  30. Blumenfeld LA. Physics of Bioenergetic Рrоcesses. Berlin: Springer; 1983. 132 p. DOI: 10.1007/978-3-642-68525-5.
  31. Schimansky—Geier L, Zulicke Ch. Harmonic noise: Effect on bistable systems. Z. Phys. В.: Condensed Matter. 1990;79:451-460. DOI:  10.1007/bf01437657.
  32. Неймарк Ю.И., Ланда П.С. Стохастические и хаотические колебания. М.: Наука, 1987.
  33. Пиппард А. Физика колебаний. Квантово-механические системы. М.: Высшая школа, 1989.
  34. Стратонович Р.Л., Полякова М.С. Элементы молекулярной физики, термодинамики и статистической физики. М.: Изд-во МГУ, 1981.
Поступила в редакцию: 
16.02.1994
Принята к публикации: 
01.04.1994
Опубликована: 
24.11.1994